图为 AtLURE1.2-AtPRK6LRR 复合物的整体结构（上）和识别分子机制（下）

2017 年 11 月 6 日，清华大学生命学院，结构生物学高精尖创新中心柴继杰教授研究组在《自然通讯》 (Nature Communications) 杂志发表研究论文，题目为“Structural basis for receptor recognition of pollen tube attraction peptides” (花粉管吸引小肽与受体识别的结构基础)。该论文通过严格的体外生化实验，表明在拟南芥物种中，丰富重复基序型受体激酶 (LRR-RK) PRK6 可以直接与花粉管吸引小肽 LURE 产生高亲和力的特异性相互作用。并通过解析 AtLURE1.2-AtPRK6LRR 复合物的结构，从原子水平阐明了 PRK6 受体激酶 C 末端识别 LURE 吸引肽的结构基础。该研究为 PRK6 作为 LURE 小肽的直接受体提供了证据，为更好地理解花粉管吸引的分子机制提供了线索。

在高等开花植物的繁殖中，受精过程是zui为关键的一个环节，受到了复杂且精细的调控。不具有移动能力的精细胞依赖于花粉管的运送，zui终在雌配子体实现成功受精。其中，名古屋大学 Tetsuya Higashiyama 教授研究组 2009 年在《自然》发文揭示了由助细胞分泌产生的 LURE 小肽在花粉管的珠孔吸引中起到了关键作用。在 2016 年，两个研究组分别在《自然》杂志报导了识别 LURE 的不同受体。

柴继杰教授研究组开展植物受体激酶的结构生物学研究，致力于解决重要植物受体激酶的识别和激活机制，在植物激素、根发育、气孔发育、免疫及自交不亲和领域做出了重要贡献。在此次发表的《自然通讯》论文里，柴继杰教授研究组解决了 LURE 小肽的“粘性”问题，用多种生化验证方法证明了 LURE 小肽在体外能特异性地与 PRK6 蛋白胞外域产生互作。并依靠晶体衍射的方法获得了该复合物 1.85Å的三维结构，发现 PRK6 蛋白 LRR 结构域的 C 末端环状结构是识别 LURE 小肽的重要区域，包含三个重要互作界面和多个介导互作的关键位点。通过与名古屋大学的 Higashiyama 教授研究组合作，这些关键位点的半体内功能验证实验与结构预测相符合。