蛋白质合成的所有阶段，即翻译的起始、延长、终止和再循环，都受到核糖体翻译因子 的调控。核糖体上，氨酰-tRNAs的入口处围绕着多个柔性很大的蛋白，包括核糖体（人抗核糖体P蛋白抗体elisa试剂盒）蛋白L11和4-6拷贝的L7/L12，它们负责招募翻译因子并调节其活性。翻译因子trGTPases 被招募到核糖体上，开始通过G-domain 与L12-CTD相互作用，然后L11-NTD与L12-CTD相互作用。尽管有文献报道在cryo-EM结构中L12-CTD 与L11-NTD可能存在相互作用，但受其分辨率限制（11埃），它们之间结构与功能的关系尚不明晰。

    研究人员通过同源重组、定点突变、生物化学及结构生物学等技术，证实了L12-CTD 与L11-NTD间的相互作用。在翻译因子被招募过程中， L11-NTD的loop62区域插入到L12-CTD的缝隙中，致使后者处于“open”的构象并使其疏水核心暴露出来，此时的L12-CTD构象极不稳定。进一步研究发现，所有trGTPases的G-domain都具有分子伴侣活性，并且在因子招募过程中能稳定L11-L12间的相互作用。在此基础上，提出了蛋白翻译过程中“Support-and-Protect”新的理论模型。

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